Wat zijn bloedtesten voor leverenzymen?

Bloedonderzoeken voor leverenzymen worden heel vaak uitgevoerd. Dit is niet verrassend, omdat de lever een van de grootste klieren van het menselijk lichaam is. Ze neemt deel aan metabolische processen, voert bloedzuivering uit van toxines en vergiften, monitort de biochemische proceskit. De meeste van deze veranderingen treden op vanwege enzymen die door de lever worden gesynthetiseerd.

De aanwezigheid van leverenzymen in het bloed is constant. Ze zijn onmisbaar voor de mens. Als een menselijk lichaam wordt aangetast door een of andere pathologie, dan vertonen enzymen een toename of afname, wat erg belangrijk is. Biochemie voor de aanwezigheid van leverenzymen is vereist voor differentiële diagnose.

Wat is het

Voordat we doorgaan met bloedtests voor enzymen, is het de moeite waard om uit te zoeken wat het is. Welke plasma-enzymen worden meestal afgescheiden. Enzymen worden door het menselijk lichaam gebruikt om metabole processen uit te voeren. Enzymen zijn aanwezig in het hepatobiliaire systeem. Vanwege de aanwezigheid op permanente basis van microsomale leverenzymen werkt het lichaam normaal.

In mitochondria zijn er enzymen die belangrijk zijn voor de lever in termen van energiemetabolisme. De meeste van de enzymen kunnen worden afgebroken, een deel van de gebruikte uitwerpselen, bijvoorbeeld gal.

Bloedbiochemie is in staat om de prestaties van een enzym te bepalen. Om dergelijke biochemische studies op elk moment uit te voeren. Bloed kan worden gecontroleerd en speciale snelle tests. Op dit moment is een dergelijke biochemie belangrijk omdat enzymtests nodig zijn om het klinische beeld te trekken.

Tegen de achtergrond van een aantal ziekten kan een toename van leverenzymen of hun afname worden waargenomen. Aangezien de lever een aantal functies vervult, is het niet verrassend dat de enzymen anders zijn. Er zijn drie opties, variërend van activiteit:

Over het eerste type enzymen gesproken, het wordt in twee soorten gepresenteerd. Dit zijn protrombinase en cholinesterase. De enzymen in deze groep werken met bloed. De snelheid wordt bepaald tijdens de coagulatie. Als de enzymen van bloedplasma van dit type worden verlaagd, moet u letten op mogelijke problemen met de lever, galblaas of de kanalen.

Alleen alkalische fosfatase kan worden toegeschreven aan het tweede type. Deze enzymen worden samen met gal uitgescheiden en daarom wordt de conclusie uitgevoerd in de vorm van een stoel. Wanneer alkalische fosfatase wordt verhoogd, is het de moeite waard om na te denken over het controleren van de galkanalen.

Indicatortype bloedenzymen kunnen dramatisch groeien tegen de achtergrond van de vernietiging van hepatocyten. We hebben het over levercellen die, onder invloed van een aantal ziektes, ophouden te bestaan. Dit type omvat opties als AST, ALT, GGT, LDG en GLDG. Deze stoffen zijn aanwezig in het cytosol of mitochondriën. AST en ALT kunnen ook als microsomale leverenzymen worden beschouwd. Niet alle enzymen hebben echter waarde vanuit een diagnostisch oogpunt.

Meestal bepaalt de biochemie bloed AST, ALT, GGT, LDN en alkalische fosfatase in het bloed. De snelheid van deze stoffen kan veel vertellen over de situatie. Een analyse van alvleesklier- of leverenzymen moet worden ontcijferd door een arts die, rekening houdend met de verkregen gegevens, onmiddellijk een diagnose zal stellen of u voor aanvullende onderzoeken zal sturen. Meestal is het een echografie of röntgenfoto, het kan ontlastingsanalyse zijn. In ernstige gevallen kan hepatische punctie noodzakelijk zijn.

Wanneer sommige leverenzymen verhoogd zijn, maar de snelheid niet ernstig wordt overschreden, en de biochemie één enkele afwijking heeft gevonden, is er geen sprake van een vreselijke diagnose. Misschien heb je onlangs iets slechts gegeten of alcohol gedronken. Als er een reguliere medicamenteuze behandeling is, heeft dit invloed op de lever, waardoor het niveau van het enzym wordt beïnvloed. Je moet beginnen je zorgen te maken of er een zeer hoge indicator wordt onthuld op basis van de resultaten van het onderzoek.

Waarom groeien enzymen?

De snelheid van leverenzymen kan om vele redenen stijgen. Artsen spreken van een lichte toename als een natuurlijke fluctuatie, wat kan worden verklaard door medicamenteuze behandeling of het gebruik van producten van lage kwaliteit. De lever in het menselijk lichaam kan worden beschouwd als een soort biochemisch laboratorium, dat onmiddellijk reageert op eventuele veranderingen in de omgeving, de inname van voedsel of water van slechte kwaliteit.

Het is echter belangrijk om te benadrukken dat vrij vaak, vooral als de indicatoren meerdere malen zijn toegenomen, we het hebben over de aanwezigheid van een leverziekte. Door biochemische studies kunnen artsen de factor die de bijbehorende veranderingen veroorzaakte, nauwkeuriger isoleren.

Het gebeurt dat met de groei van leverenzymen, geneesmiddelen tegenkomen die schadelijk zijn voor de lever tijdens de behandeling. Dit kunnen pijnstillers of statines zijn die het bloed helpen overtollig cholesterol uit het lichaam te verwijderen. Alcohol wordt ook beschouwd als een factor die dergelijke indicatoren verhoogt, vooral als het vaak en oncontroleerbaar wordt gebruikt. Tegen de achtergrond van obesitas kan ook de groei van relevante stoffen optreden

Als na het testen als resultaat een significante toename van alanine-aminotransferase wordt aangegeven, wat een afname in ALT wordt genoemd, dan kunnen we praten over abnormaal lever- of pancreasijzerwerk. Dit zijn hepatitis, pancreatitis, alcoholintoxicatie. Bovendien heeft deze foto een aantal ziekten van oncologische aard.

Een verhoogd niveau van aspartaataminotransferase of AST kan een arts vertellen over problemen met skeletspier of myocard. Vaak zijn er patiënten met een gepast merkteken in de resultaten van testen die een myocardiaal infarct, infectieuze myocarditis of myopathie hebben overleefd.

Met de gelijktijdige groei van beide indicatoren kan de reden liggen in het nemen van een aantal medicijnen en kruidengeneesmiddelen. Deze situatie wordt geconfronteerd door mensen zittend op statines, sulfonamiden en paracetamol. Sommige planten kunnen niet worden uitgesloten van risicofactoren. Dit kalotje, Alexandria-laken en ephedra.

Wat u moet weten zwanger

Wanneer leverenzymen tijdens de zwangerschap verhoogd zijn, hebben indicatoren niet altijd betrekking op een of andere vorm van pathologie. Het is een feit dat tijdens de zwangerschap het vrouwelijke lichaam ernstige veranderingen ondergaat. Moederlichamen moeten op twee fronten werken, wat hun toestand beïnvloedt.

Tijdens de zwangerschap kunnen ALT en AST tot 31 U / l bereiken. Als er sprake is van toxicose, dan is er in de periode van 28 tot 32 weken sprake van een toename van deze cijfers. Meestal laten de eerste twee trimesters af en toe iets zien dat verder gaat dan toegestaan, maar dit is geen probleem. Alles wordt verklaard door de verhoogde belasting van de lever.

Indicatoren van GGT kunnen oplopen tot 36 U / l. In de periode van 12 tot 27 weken zwangerschap is er een lichte toename, die als de norm wordt beschouwd. Bij een sterke verhoging van het niveau kan ontsteking aanwezig zijn in de lever of de pathologie van het galsysteem en wordt zwangerschapsdiabetes van het suikertype tot expressie gebracht.

Sprekend over de snelheid van alkalische fosfatase, kan het niveau oplopen tot 150 Ed. Tegelijkertijd, tegen de achtergrond van actieve foetale groei, die begint van week 20 tot het moment van levering, is er een lichte toename in aantallen. Een ernstige verandering in het niveau van alkalische fosfatase wordt waargenomen bij het nemen van een grote hoeveelheid ascorbinezuur, geneesmiddelen van het antibacteriële spectrum, met een tekort aan calcium en fosfor in het lichaam.

Wat te doen bij het opvoeden

Het is mogelijk om een ​​toename van een van de leverenzymen alleen als symptomen te beschouwen, en niet als een directe pathologie die behandeling vereist. In de meeste gevallen kan de arts gemakkelijk de oorzaak van de toename vaststellen en maatregelen nemen om deze indicator te corrigeren.

Als je bloedbiochemie als preventieve maatregel hebt doorstaan ​​en ze heeft een toename van enzymen aangetoond, dan moet je een consult met een therapeut maken. De arts kan aanvullende onderzoeken aanbevelen om de oorzaak te achterhalen.

Allereerst wordt de patiënt, ongeacht de oorzaak, geadviseerd om zijn voedingspatroon aan te passen. Het belangrijkste doel van een dergelijk therapeutisch dieet is om de belasting van de lever te verminderen, het niveau van lichaamsvet erin te verminderen, toxines en slakken te verwijderen.

Voor een leverdieet is een verhoogde hoeveelheid groenten belangrijk. Je kunt salades maken van spinazie, boerenkool, greens. Het is belangrijk om de hoeveelheid producten aan te passen die antioxidanten bevatten. Voeg het gebruikelijke voedingspatroon van avocado's en enkele noten toe, de lever zal je dankbaar zijn.

In het dagmenu moet minstens 50 gram voedingsvezels aanwezig zijn. Het gaat over vezels. Met behulp van dergelijke stoffen is het lichaam in staat om het "slechte" cholesterol te elimineren en het werk van het galsysteem te normaliseren. Veel vezels bevatten fruit, noten, granen, peulvruchten.

Als onderdeel van de behandeling is het belangrijk om voldoende eiwitten binnen te krijgen. Het is een feit dat het de stoffen van de eiwitvolgorde zijn die worden beschouwd als de noodzakelijke basis voor het herstel van beschadigde hepatocyten. De arts moet echter betrokken zijn bij de bepaling van een specifieke eiwitnorm. Het is belangrijk tijdens het behandelingsproces om het juiste drinkregime te volgen. Op de dag moet je tot twee liter vloeistof drinken.

Biochemische bloedtest op leverenzymen is

De lever in het menselijk lichaam vervult een aantal belangrijke functies. Een groot aantal verschillende biochemische reacties vindt plaats in de lever, waarvoor het de "biochemische fabriek van het lichaam" wordt genoemd. Daarom is een groot aantal

, de activiteit van die kan worden beoordeeld op de toestand van het hele lichaam. De bepaling van de activiteit van enzymen die geassocieerd zijn met het werk van de lever wordt genoemd

enzymatische diagnose van leverziekte.

Typen veranderingen in de activiteit van enzymen bij verschillende ziekten Er zijn drie hoofdtypen van veranderingen in de activiteit van enzymen die kenmerkend zijn voor alle soorten algemene pathologische processen in het lichaam:

  1. verhoogde activiteit van enzymen die constant in het bloed aanwezig zijn
  2. afname van de activiteit van enzymen die constant in het bloed aanwezig zijn
  3. het verschijnen in het bloed van enzymen die normaal afwezig zijn

Welke enzymen worden gebruikt om ziekten van de lever en galkanalen te diagnosticeren; De levertoestand kan worden beoordeeld aan de hand van de volgende enzymen:

  • aminotransferasen (AST en ALT)
  • lactaat dehydrogenase (LDH)
  • alkalische fosfatase (alkalische fosfatase)
  • glutamaat dehydrogenase (GLDG)
  • sorbitol dehydrogenase (SDG)
  • γ-glutamyltransferase (GGT)
  • fructose monofosfaat aldolase (FMFA)

De gevoeligheid van enzymdiagnostiek bij leverziekten De hoge gevoeligheid van enzymdiagnostiek wordt verklaard door het feit dat de concentratie van het enzym in levercellen (hepatocyten) 1000 keer hoger is dan in het bloed. Enzymodiagnose is belangrijk voor het opsporen van hepatische schade die zonder geelzucht optreedt (bijvoorbeeld medicinale schade, anictische vorm van virale hepatitis, chronische leveraandoening).
Typen enzymen - membraan, cytoplasmatisch en mitochondriaal

Enzymen kunnen zich bevinden in het membraan, cytoplasma of hepatocyt-mitochondriën. Elk enzym heeft zijn strikte plaats. Gemakkelijk beschadigde enzymen worden gevonden in het membraan of cytoplasma van hepatocyten. Deze groep omvat - lactaat dehydrogenase, aminotransferase en alkalische fosfatase. Hun activiteit neemt toe in de klinisch asymptomatische fase van de ziekte. Bij chronische leverschade neemt de activiteit van mitochondriale enzymen toe (

mitochondriën - organelle cellen), die mitochondriale AST omvatten. Wanneer cholestase de activiteit van gal-enzymen verhoogt - alkalische fosfatase.

Alanine-aminotransferase (ALT, ALT) - de norm, het resultaat van een leveraandoening

De normale activiteit van ALT in het bloed van mannen is 10-40 U / l, bij vrouwen - 12-32 U / l. Verschillende niveaus van verhoogde activiteit van ALT worden gedetecteerd bij acute hepatitis, cirrose van de lever, obstructieve geelzucht en bij het nemen van hepatotoxische geneesmiddelen (vergiften, sommige

Een sterke toename in de activiteit van ALT 5-10 of meer is een onmiskenbaar teken van een acute leverziekte. Bovendien wordt een dergelijke toename zelfs vóór de klinische symptomen (geelzucht, pijn, enz.) Gedetecteerd. Een toename in ALT-activiteit kan 1-4 weken voor het begin van de kliniek worden gedetecteerd en de juiste behandeling kan worden gestart zonder dat de ziekte zich volledig kan ontwikkelen. De hoge activiteit van het enzym bij een dergelijke acute leverziekte na het optreden van klinische symptomen duurt niet lang. Als de normalisatie van enzymactiviteit plaatsvindt binnen twee weken, duidt dit op de ontwikkeling van massieve leverschade.

De bepaling van ALT-activiteit is een verplichte screeningstest voor donoren.

Aspartaat-aminotransferase (AST, AsAT) is de norm, het resultaat van leveraandoeningen. De maximale AST-activiteit werd gedetecteerd in het hart, de lever, de spieren en de nieren. Normaal gesproken is bij een gezond persoon de AST-activiteit 15-31 U / l voor mannen en 20-40 U / l voor vrouwen.

AST-activiteit neemt toe met necrose van de levercellen. En in dit geval is er een direct proportioneel verband tussen de concentratie van het enzym en de mate van schade aan de hepatocyten: dat wil zeggen, hoe hoger de activiteit van het enzym, hoe sterker en uitgebreider de schade aan de hepatocyten. Een toename van de AST-activiteit gaat ook gepaard met acute infectieuze en acute toxische hepatitis (vergiftiging met zware metaalzouten en bepaalde geneesmiddelen).

De verhouding van AST / ALT-activiteit wordt de Rytis-coëfficiënt genoemd. De normale waarde van de de Rytis-coëfficiënt is 1,3. Bij leverschade neemt de waarde van de de Ritis-coëfficiënt af.

Gedetailleerde informatie over de biochemische analyse van bloed voor fermenten, lees het artikel: Biochemische analyse van bloed

Lactaatdehydrogenase (LDH) is de norm, het resultaat van leverziekte is het wijdverspreide enzym in het menselijk lichaam. De mate van activiteit in verschillende organen in aflopende volgorde: nieren> hart> spieren> pancreas> milt> lever> bloedserum. Het serum bevat 5 isovormen van LDH. Aangezien LDH ook voorkomt in rode bloedcellen, mag het bloed voor het onderzoek geen sporen van hemolyse bevatten. In bloedplasma is LDH-activiteit 40% lager dan in serum. De normale activiteit van LDH in serum is 140-350 E / l.

Onder welke pathologieën van de lever is het gehalte aan isovormen toegenomen.Door de hoge prevalentie van LDH in verschillende organen en weefsels is een toename van de totale activiteit van LDH niet belangrijk voor de differentiële diagnose van verschillende ziekten. Gebruik voor de diagnose van infectieuze hepatitis de bepaling van de activiteit van de isovormen LDH 4 en 5 (LDG4 en LDH5). Bij acute hepatitis neemt de LDH5-activiteit in serum toe in de eerste weken van de icterische periode. Een toename van de cumulatieve activiteit van de isovormen LDH4 en LDH5 wordt gedetecteerd bij alle patiënten met infectieuze hepatitis in de eerste 10 dagen. Bij cholelithiase zonder blokkering van de galkanalen werd geen toename van de LDH-activiteit waargenomen. Tijdens myocardiale ischemie treedt een toename van de activiteit van de totale LDH-fractie op als gevolg van het verschijnsel van bloedstagnatie in de lever.

Alkalische fosfatase (alkalische fosfatase) is de norm, het resultaat van leverziekten Alkalische fosfatase bevindt zich in het membraan van de cellen van de galkanalen van de canaliculi. Deze cellen van de galkanalen van de galkanalen hebben processen die de zogenaamde borstelrand vormen. Alkalische fosfatase bevindt zich precies in deze borstelrand. Daarom, wanneer de galwegen beschadigd raken, wordt alkalische fosfatase vrijgegeven en vrijgegeven in het bloed. Normaal varieert de activiteit van alkalische fosfatase in het bloed afhankelijk van leeftijd en geslacht. Dus bij gezonde volwassenen ligt de alkalische fosfatase-activiteit in het bereik van 30-90 U / l. De activiteit van dit enzym neemt toe tijdens perioden van actieve groei - tijdens de zwangerschap en bij adolescenten. Normale indicatoren van alkalische fosfataseactiviteit bij adolescenten bereiken 400 U / l, en bij zwangere vrouwen - tot 250 U / l.

Onder welke pathologieën van de lever wordt het gehalte verhoogd Met de ontwikkeling van obstructieve geelzucht neemt de activiteit van alkalische fosfatase in serum 10 of meer toe. De bepaling van de activiteit van alkalische fosfatase wordt gebruikt als een differentiële diagnostische test voor obstructieve geelzucht. Een minder significante toename van de activiteit van alkalische fosfatase in het bloed wordt ook gedetecteerd bij hepatitis, cholangitis, colitis ulcerosa, intestinale bacteriële infecties en thyreotoxicose.

Glutamaatdehydrogenase (GLDG) is de norm, het gevolg van leveraandoeningen Normaal gesproken is glutamaatdehydrogenase in kleine hoeveelheden in het bloed aanwezig, omdat het een mitochondriaal enzym is, dat wil zeggen dat het zich intracellulair bevindt. De mate van toename van de activiteit van dit enzym onthult de diepte van schade aan de lever.

Een toename in de concentratie van glutamaatdehydrogenase in het bloed is een teken van het begin van degeneratieve processen in de lever, veroorzaakt door endogene factoren of exogeen. Endogene factoren omvatten levertumoren of levermetastasen en exogene factoren omvatten toxinen die de lever beschadigen (zware metalen, antibiotica, enz.) En infectieziekten.

Schmidt-coëfficiënt Bereken samen met aminotransferasen de Schmidt-coëfficiënt (CS). KS = (AST + ALT) / GLDG. Met obstructieve geelzucht, de Schmidt-coëfficiënt is 5-15, met acute hepatitis - meer dan 30, met metastase van tumorcellen in de lever - ongeveer 10.

Sorbitol dehydrogenase (LDH) is de norm, het resultaat van leveraandoeningen Normaal wordt serbitoldehydrogenase gedetecteerd in serum in sporenhoeveelheden, en zijn activiteit is niet groter dan 0,4 U / l. De activiteit van sorbitol dehydrogenase is met 10-30 keer toegenomen in alle vormen van acute hepatitis. Sorbitol dehydrogenase is een orgaanspecifiek enzym dat schade aan de membranen van hepatocyten reflecteert tijdens de primaire ontwikkeling van een acuut proces of tijdens exacerbatie van de chronische. γ-Glutamyltransferase is de norm, waarbij de pathologieën van de lever de inhoud verhogen Dit enzym is niet alleen aanwezig in de lever. De maximale activiteit van γ-glutamyltransferase wordt gedetecteerd in de nieren, pancreas, lever en prostaatklier. Bij gezonde mensen is de normale concentratie van γ-glutamyltransferase bij mannen 250-1800 nmol / l * s, bij vrouwen - 167-1100 nmol / s * l. Bij pasgeborenen is de enzymactiviteit 5 keer hoger en bij prematuren - 10 keer.

De activiteit van γ-glutamyltransferase neemt toe bij aandoeningen van de lever en het galsysteem, evenals bij diabetes. De hoogste activiteit van het enzym gaat gepaard met obstructieve geelzucht en cholestase De activiteit van γ-glutamyltransferase in deze pathologieën neemt 10 of meer toe. Met de betrokkenheid van de lever in het kwaadaardige proces, neemt de enzymactiviteit 10-15 keer toe, met chronische hepatitis - 7 keer. De γ-glutamyltransferase is erg gevoelig voor alcohol, die wordt gebruikt voor de differentiële diagnose tussen virale en alcoholische leverschade.

De bepaling van de activiteit van dit enzym is de meest gevoelige screeningstest, die de voorkeur heeft boven het bepalen van de activiteit van aminotransferasen (AST en ALT) of alkalische fosfatase.

Informatieve bepaling van de activiteit van γ-glutamyltransferase en leverziekten bij kinderen.

Fructose monofosfaat aldolase (FMFA) is de norm, het resultaat van leverziekte

Normaal wordt bloed in sporenhoeveelheden aangetroffen. De bepaling van FMFA-activiteit wordt gebruikt om acute hepatitis te diagnosticeren. In de meeste gevallen wordt de bepaling van de activiteit van dit enzym echter gebruikt om beroepspathologie te identificeren bij mensen die werken met chemicaliën die toxisch zijn voor de lever.

Bij acute infectieuze hepatitis neemt de activiteit van fructose monofosfaat aldolase tienvoudig toe en bij blootstelling aan toxinen in lage concentraties (chronische vergiftiging door toxines) slechts 2-3 keer.

De activiteit van enzymen in verschillende pathologieën van de lever en galwegen De verhouding van verhogingen van de activiteit van verschillende enzymen in bepaalde pathologieën van de lever en galwegen worden in de tabel weergegeven.

Bloedonderzoek voor enzymen

Bloedonderzoek voor enzymen is het belangrijkste onderdeel van de methoden voor het vaststellen van pathologieën en ziekten, die is gebaseerd op het achterhalen van de mate van activiteit van enzymen. Deze onderzoeken worden uitgevoerd onder de duidelijke richtlijnen van de wetenschap, enzimodiagnostika. Een aparte groep onder de methoden van deze wetenschap is de diagnose van verschillende immuun-enzymen.

De essentie van deze methode ligt in de introductie van antilichamen in het menselijk lichaam, die door chemische bindingen binden aan het enzym, een antigeen vormen met het antilichaam en vervolgens gemakkelijk worden gedetecteerd in biologische vloeistoffen. Deze methode draagt ​​bij tot de kwalitatieve en kwantitatieve bepaling van de aanwezigheid van bepaalde enzymen in het lichaam. De belangrijkste taak van enzymologie is het identificeren van foci waar de pathologische hoeveelheid enzymen is geconcentreerd. Deze plek is een ziekte in het lichaam.

Er zijn ook een aantal enzymen die te actief zijn in de aanwezigheid van dode cellen. Dergelijke enzymen zijn necrotische stoffen, ze reageren scherp op de aanwezigheid van laesies van weefsels en organen. Een andere analyse van enzymen omvat een test die een verandering in de normale activiteit van deze stoffen onthult, wat duidt op stoornissen in het functioneren van organen of hun systemen.

Bij het diagnosticeren en detecteren van een functiestoornis of afwijkingen van het enzym, is het noodzakelijk om onmiddellijk naar specialisten te gaan en met de behandeling te beginnen.

Tot de belangrijkste vitale enzymen behoren de volgende: amylase, lipase, lactaat dehydrogenase, alanine aminotransferase, aspartaat aminotransferase, alkalische fosfatase. Testen op alle hierboven genoemde enzymen worden 's ochtends op een lege maag gedaan. Voor de diagnose wordt een bloedmonster uit een ader of uit de eerste ochtendurine genomen. Deze enzymen produceren verschillende endocriene klieren van ons lichaam.

Afwijkingen worden herkend met behulp van speciale laboratoriumtranscripten gedurende 1-2 weken. In het geval van recidief en acute pijn worden op elk moment van de dag tests uitgevoerd. De resultaten worden binnen een paar uur op noodsituaties bekendgemaakt. In het geval van het verkrijgen van testresultaten, moet u onmiddellijk een specialist contacteren.

Diagnostiek van amylaseactiviteit

We moeten beginnen met de amylase van bloed, die wordt geproduceerd door de alvleesklier en bijdraagt ​​aan het snelle proces van spijsvertering. De belangrijkste functie van amylase is het splitsen van zetmeel of glycogeen met de vorming van het uiteindelijke reactieproduct - glucose. De meest voorkomende vanwege zijn activiteit is alfa-amylase geworden.

Normale indicatoren van amylase in het menselijk lichaam zijn:
• in het bloed van 16-30 micron katal / l-
• in de urine 28-100 micron kataal / l

Cijfers voor amylase-activiteit tonen een aantal pathologieën van de pancreas en verschillende vormen van pancreatitis. Met lagere niveaus van amylase in de urine en het bloed, kan de patiënt worden gediagnosticeerd met cystic fibrosis of een uitgestelde aanval van pancreatitis. Verhoogde amylase-indices duiden op ernstige alcoholvergiftiging, bof, buitenbaarmoederlijke zwangerschap, verergering van pancreatitis, stenen, tumoren in de pancreas.

En verhoogde amylase in de urine duidt op cholecystitis, blindedarmontsteking, pancreatitis of een maagzweer in het maag-darmkanaal.

Keer terug naar de diagnose van lipase-activiteit

Lipase is een enzym dat betrokken is bij de transformatie van vetten. Dit enzym is alleen actief in de aanwezigheid van co-enzym-coli en galzuren. Bij de ontwikkeling van lipase gebruikt het lichaam de alvleesklier, de gevormde bloedcellen - leukocyten en longen. Normale indicatoren van lipase-activiteit in het bloed is 13-60 U / ml. De test voor lipase is specifieker dan voor amylase. Overgevoeligheids-lipase in het bloed duidt op cholestase, zweren, diabetes, cholecystitis, obesitas en jicht. Hypoprotectieve lipase spreekt van verschillende tumoren, voornamelijk met betrekking tot de pancreas, ondervoeding of triglyceridemie.

Terug naar de diagnose van lactaatdehydrogenase-activiteit

De belangrijkste locatie van lactaatdehydrogenase is het hart, spierweefselcellen, lever, milt, nieren en pancreas. Lactaatdehydrogenase manifesteert zijn activiteit met zinkionen en nicotine-amidadenedine. Lactaatdehydrogenase zet melkzuur om in pyrodruivenzuur.

Bij de mens zijn er 5 fracties van dit enzym. Het is door de aanwezigheid van een of een jonge soort dat ziekten worden gediagnosticeerd.

Met een toename van lactaat dehydrogenase 1 kan bijvoorbeeld een hartinfarct worden gediagnosticeerd, en door de sterke activiteit van de fracties 4 en 5 te identificeren, kan hepatitis worden geïdentificeerd. De norm voor lactaatdehydrogenase in het lichaam van een volwassene is 140-350 E / l en bij pasgeborenen is dit 400-700 E / l. De oorzaken van verhoogde lactaatdehydrogenase in het lichaam kunnen worden beschouwd als hartinfarct, levercirrose, tumoren, leukemie, pancreatitis, nierziekte, bloedarmoede en hepatitis.

Keer terug naar de diagnose van de activiteit van alanine-aminotransferase en aspartaat-aminotransferase

Alanine-aminotransferase is een enzym dat de beweging van aminozuren van het ene molecuul naar het andere bevordert. Dit enzym werkt in de aanwezigheid van vitamine B6 en wordt voornamelijk gesynthetiseerd in de cellen van de nieren, lever, spieren, hart en pancreas. Hieruit volgt dat het gehalte van dit enzym in het bloed gelijk is aan nul. Het normale gehalte van dit enzym bij mannen is maximaal 40 U / l, en bij vrouwen tot 32 U / l.

Een hoog gehalte aan alanine-aminotransferase duidt op cirrose, geelzucht, leverkanker, brandwonden, een hartaanval en hepatitis. Verminderde activiteit spreekt van cirrose en necrose van de lever.

Volgens Aspartate Aminotransferase werkt vitamine B6 ook in paren. Aspartaat-aminotransferase wordt voornamelijk gevonden in de mitochondria en het cytoplasma van cellen. Het normale gehalte van dit enzym is: bij mannen 15-31 U / l, en bij vrouwen 20-40 U / l.

Aspartaat aminotransferase is verhoogd in gevallen van hepatitis, alcoholisme, mononucleosis, leverkanker, cirrose, cholestasis en hartinfarct. Bovendien veroorzaakt een toename van de activiteit van dit enzym brandwonden, hitteberoerten, verwondingen, vergiftigingen en een afname in het geval van leverbeschadiging en een tekort aan vitamine B6.

Terug naar zm_stuD_agnozka alkalische fosfatase-activiteit

Alkalische fosfatase is een enzym in celmembranen dat voornamelijk in de galkanalen wordt aangetroffen. Dit enzym neemt het grootste deel in de uitwisseling van fosforzuur. Het heeft verschillende vormen: placenta, niet-specifieke en intestinale. Alkalisch zuur helpt bij de diagnose van een overdosis aan vitamine C, calcium- en fosfordeficiënties, galwegen en leverziekten, aandoeningen van de pancreas en botziekten.

Het normale gehalte van dit enzym in het menselijk lichaam is: bij volwassenen 30-90 U / l, bij adolescenten 400 of minder U / l en bij zwangere vrouwen tot 250 U / l. Een toename in lufine-fosfatase duidt op hyperthyreoïdie, bloedziekten, rachitis, geelzucht, bottumoren en ziekten van de lever, nieren en longen. Lage alkalische fosfatase-activiteit duidt op anemie, gebrek aan nuttige stoffen, hyperthyreoïdie en verminderde skeletale botten.

Bedenk dat deze tests 24 uur vóór het bezoek aan het ziekenhuis op een lege maag met een bepaald dieet worden ingenomen en bestaat uit het ontbreken van vet, pittig en gefrituurd voedsel in de voeding.

In geval van afwijkingen na ontvangst van de gedecodeerde resultaten, dient u onmiddellijk een arts te raadplegen.

Bloedonderzoek voor enzymen

Bloedonderzoek voor enzymen

De bloedtest voor enzymen is het belangrijkste onderdeel van de methoden voor het vaststellen van pathologieën en ziekten, die is gebaseerd op het achterhalen van de mate van enzymactiviteit. Deze onderzoeken worden uitgevoerd onder de duidelijke begeleiding van een wetenschap genaamd enzymatische diagnostiek. Een aparte groep van de methoden van deze wetenschap is de diagnostiek van verschillende immuun-enzymen.

De essentie van deze methode ligt in de introductie van antilichamen in het menselijk lichaam, die door chemische bindingen binden aan het enzym, een antigeen vormen met het antilichaam en later eenvoudig in biologische vloeistoffen kunnen worden gedetecteerd. Deze methode draagt ​​bij tot de kwalitatieve en kwantitatieve bepaling van de aanwezigheid van bepaalde enzymen in het lichaam. De belangrijkste taak van enzymologie is het identificeren van foci waar de pathologische hoeveelheid enzymen is geconcentreerd. Deze plek is een ziekte in het lichaam.

Ook geïsoleerd zijn een aantal enzymen die te actief zijn in aanwezigheid van afstervingscellen. Dergelijke enzymen zijn necrotische stoffen die acuut reageren op de aanwezigheid van laesies van weefsels en organen. Een andere analyse van enzymen omvat een test die een verandering in de normale activiteit van deze stoffen onthult, wat duidt op stoornissen in het functioneren van organen of hun systemen.

Bij het diagnosticeren en detecteren van een stoornis of afwijkingen van het enzym, is het noodzakelijk om onmiddellijk contact op te nemen met de specialisten en de behandeling te starten.

Tot de belangrijkste vitale enzymen behoren de volgende: amylase, lipase, lactaat dehydrogenase, alanine aminotransferase, aspartaat aminotransferase, alkalische fosfatase. Testen op alle bovenstaande enzymen worden 's morgens op een lege maag gedaan. Voor de diagnose wordt een bloedmonster uit een ader of uit de eerste ochtendurine genomen. Deze enzymen produceren verschillende endocriene klieren van ons lichaam.

Afwijkingen van de norm worden herkend met behulp van speciale laboratoriumtranscripten gedurende 1-2 weken. In het geval van recidieven en acute pijn, worden op elk moment van de dag tests uitgevoerd. De resultaten worden enkele uren op noodsituaties aangekondigd. In het geval van het verkrijgen van testresultaten, moet u onmiddellijk een specialist contacteren.

Diagnostiek van amylaseactiviteit

We moeten beginnen met de amylase van het bloed, dat wordt geproduceerd door de alvleesklier en bijdraagt ​​aan de snelle stroom van verteringsprocessen. De belangrijkste functie van amylase is de afbraak van zetmeel of glycogeen met de vorming van het uiteindelijke reactieproduct - glucose. De meest voorkomende vanwege zijn activiteit is alfa-amylase geworden.

Normale niveaus van amylase in het menselijk lichaam zijn: • in het bloed 16-30 micron kataal / l;

• in de urine 28-100 micron kataal / l

De cijfers voor amylase-activiteit tonen een aantal pathologieën van de pancreas en verschillende vormen van pancreatitis. Met lagere niveaus van amylase in de urine en het bloed, kan de patiënt worden gediagnosticeerd met cystic fibrosis of een uitgestelde aanval van pancreatitis. Verhoogde amylase-indices duiden op ernstige alcoholvergiftiging, bof, buitenbaarmoederlijke zwangerschap, verergering van pancreatitis, stenen, tumoren in de pancreas.

En verhoogde amylase in de urine duidt op cholecystitis, blindedarmontsteking, pancreatitis of een zweer in het maag-darmkanaal.

Diagnose van lipase-activiteit

Lipase is een enzym dat betrokken is bij de transformatie van vetten. Dit enzym is alleen actief in de aanwezigheid van co-enzym colipase en galzuren. Bij de ontwikkeling van lipase gebruikt het lichaam de alvleesklier, de gevormde bloedcellen - leukocyten en longen. Normale indicatoren van lipase-activiteit in het bloed zijn 13-60 U / ml. De lipase-test is specifieker dan amylase. Het hypergehalte van lipase in het bloed duidt op cholestase, zweren, diabetes, cholecystitis, obesitas en jicht. Hypase-gehalte van lipase suggereert een verscheidenheid aan tumoren, voornamelijk met betrekking tot de pancreas, ondervoeding of triglyceridemie.

De belangrijkste locatie van lactaatdehydrogenase is het hart, spierweefselcellen, lever, milt, nieren en pancreas. Lactaatdehydrogenase manifesteert zijn activiteit met zinkionen en nicotine-amide adenine-dinucleotide. Lactaatdehydrogenase zet melkzuur om in pyrodruivenzuur.

Bij de mens zijn er 5 fracties van dit enzym. Het is door de aanwezigheid van een of een jonge soort dat ziekten worden gediagnosticeerd.

Met een toename van lactaat dehydrogenase 1 kan bijvoorbeeld een hartinfarct worden gediagnosticeerd, en door de sterke activiteit van de fracties 4 en 5 te identificeren, kan hepatitis worden geïdentificeerd. De norm voor lactaatdehydrogenase in het lichaam van een volwassene is 140-350 E / l en bij pasgeborenen is dit 400-700 E / l. De oorzaken van verhoogde lactaatdehydrogenase in het lichaam kunnen worden beschouwd als hartinfarct, levercirrose, tumoren, leukemie, pancreatitis, nierziekte, bloedarmoede en hepatitis.

Diagnostiek van de activiteit van alanine-aminotransferase en aspartaat-aminotransferase

Alanine-aminotransferase is een enzym dat de beweging van aminozuren van het ene molecuul naar het andere bevordert. Dit enzym werkt in de aanwezigheid van vitamine B6 en wordt voornamelijk gesynthetiseerd in de cellen van de nieren, lever, spieren, hart en pancreas. Hieruit volgt dat het gehalte van dit enzym in het bloed gelijk is aan nul. Het normale gehalte van dit enzym bij mannen is maximaal 40 U / l, en bij vrouwen tot 32 U / l.

Een hoog gehalte aan alanine-aminotransferase duidt op cirrose, geelzucht, leverkanker, brandwonden, een hartaanval en hepatitis. Verminderde activiteit spreekt van cirrose en necrose van de lever.

Vitamine B6 werkt ook in paren met dit aspartaataminotransferase. Aspartaat-aminotransferase wordt voornamelijk gevonden in de mitochondria en het cytoplasma van cellen. Het normale gehalte van dit enzym is: bij mannen 15-31 U / l, en bij vrouwen 20-40 U / l.

Aspartaat aminotransferase is verhoogd in gevallen van hepatitis, alcoholisme, mononucleosis, leverkanker, cirrose, cholestasis en hartinfarct. Bovendien veroorzaakt een toename van de activiteit van dit enzym brandwonden, hitteberoerten, verwondingen, vergiftigingen en een afname in het geval van leverbeschadiging en een tekort aan vitamine B6.

Diagnose van alkalische fosfatase-activiteit

Alkalische fosfatase is een enzym in celmembranen dat voornamelijk in de galkanalen wordt aangetroffen. Dit enzym neemt het grootste deel in de uitwisseling van fosforzuur. Het heeft verschillende vormen: placenta, niet-specifieke en intestinale. Alkalisch zuur helpt bij de diagnose van een overdosis vitamine C, calcium- en fosfordeficiëntie, galwegen en leveraandoeningen, aandoeningen van de pancreas en botziekten.

Het normale gehalte van dit enzym in het menselijk lichaam is: bij volwassenen 30-90 U / l, bij adolescenten 400 en minder U / l en bij zwangere vrouwen tot 250 U / l. Verhoogde alkalische fosfatase duidt op hyperthyreoïdie, bloedziekten, rachitis, geelzucht, bottumoren en ziekten van de lever, nieren en longen. Lage alkalische fosfataseactiviteit duidt op anemie, gebrek aan nuttige stoffen, hyperthyreoïdie en verminderde skeletale botten.

Bedenk dat deze tests 24 uur vóór het bezoek aan het ziekenhuis op een lege maag met een bepaald dieet worden ingenomen en bestaat uit het ontbreken van vet, pittig en gefrituurd voedsel in de voeding.

In geval van afwijkingen na ontvangst van de gedecodeerde resultaten, dient u onmiddellijk een arts te raadplegen.

(Geen stemmen) Laden.

Biochemische analyse van bloed, bloed-enzymen. Amylase, lipase, ALT, AST, lactaat dehydrogenase, alkalische fosfatase - toename, afname. Oorzaken van schendingen, decodeeranalyse.

Overweeg wat deze complexe structuur is - het enzym. Het enzym bestaat uit twee delen - het eigenlijke eiwitdeel en het actieve centrum van het enzym. Het eiwitgedeelte wordt het apoenzym genoemd en het actieve centrum is het co-enzym. Het gehele enzymmolecuul, dat wil zeggen het apoenzym plus co-enzym, wordt holoenzym genoemd. Apoferment wordt altijd uitsluitend vertegenwoordigd door het eiwit van de tertiaire structuur. Tertiaire structuur betekent dat een lineaire keten van aminozuren wordt getransformeerd in een structuur van complexe ruimtelijke configuratie. Het co-enzym kan worden weergegeven door organische stoffen (vitamine B6, B1, B12, flavine, heem, enz.) Of anorganische (metaalionen - Cu, Co, Zn, enz.). Eigenlijk wordt de versnelling van de biochemische reactie geproduceerd door het co-enzym.

Wat is een enzym? Hoe werken enzymen?

De stof waarop het enzym inwerkt wordt het substraat genoemd en de stof die wordt verkregen als gevolg van de reactie wordt het product genoemd. Vaak worden de namen van enzymen gevormd door het toevoegen van het einde aan de naam van het substraat. Succinaat dehydrogenase splitst bijvoorbeeld succinaat (barnsteenzuur), lactaatdehydrogenase splitst lactaat (melkzuur), enz. De enzymen zijn verdeeld in verschillende typen, afhankelijk van het type reactie dat ze versnellen. Bijvoorbeeld, dehydrogenases voeren oxidatie of reductie uit, hydrolasen voeren de splitsing uit van een chemische binding (trypsine, pepsine - spijsverteringsenzymen), etc.

Elk enzym versnelt slechts één specifieke reactie en werkt onder bepaalde omstandigheden (temperatuur, zuurgraad van het medium). Het enzym heeft een affiniteit voor zijn substraat, dat wil zeggen, het kan alleen met deze stof werken. Herkenning van "hun" substraat wordt verschaft door het apoenzym. Dat wil zeggen, het proces van het enzym kan als volgt worden weergegeven: het apoenzym herkent het substraat en het co-enzym versnelt de reactie van de herkende stof. Dit principe van interactie werd een ligand - receptor of interactie genoemd volgens het principe van een sleutelvergrendeling, dat wil zeggen dat een individuele sleutel op een slot past en een individueel substraat op het enzym past.

Amylase wordt geproduceerd door de pancreas en is betrokken bij de afbraak van zetmeel en glycogeen naar glucose. Amylase is een van de enzymen die betrokken zijn bij de spijsvertering. Het hoogste gehalte aan amylase wordt bepaald in de pancreas en de speekselklieren.

Er zijn verschillende soorten amylase - α-amylase, β-amylase, γ-amylase, waarvan de definitie van α-amylase-activiteit de meest voorkomende is. De concentratie van dit type amylase wordt in het bloed in het laboratorium bepaald.

Menselijk bloed bevat twee soorten α-amylase - het P-type en het S-type. 65% van het α-amylase van het P-type is aanwezig in de urine en in het bloed is tot 60% het S-type. P-type urine-a-amylase in biochemische studies wordt diastasis genoemd, om verwarring te voorkomen.

De activiteit van α-amylase in de urine is 10 keer hoger dan de activiteit van α-amylase in het bloed. De bepaling van de activiteit van α-amylase en diastase wordt gebruikt om pancreatitis en sommige andere aandoeningen van de pancreas te diagnosticeren. Bij chronische en subacute pancreatitis wordt de bepaling van a-amylase-activiteit in het duodenale sap gebruikt.

  • urinediastase (amylase) activiteit

Een toename in bloedamylase wordt gedetecteerd onder de volgende omstandigheden:

  • aan het begin van acute pancreatitis wordt het maximum bereikt na 4 uur na het begin van de aanval en daalt tot de norm met 2-6 dagen vanaf het begin van de aanval (een toename van de activiteit van α-amylase is mogelijk met 8 keer)
  • met exacerbatie van chronische pancreatitis (de activiteit van α-amylase neemt met 3-5 maal toe)
  • in de aanwezigheid van tumoren of stenen in de pancreas
  • acute virale infectie - bof
  • alcoholintoxicatie
  • buitenbaarmoederlijke zwangerschap
Wanneer is urine-amylase verhoogd? Een toename in de concentratie van amylase in de urine ontwikkelt zich in de volgende gevallen:
  • bij acute pancreatitis neemt de diastaseactiviteit 10-30 keer toe
  • met exacerbatie van chronische pancreatitis diastaseactiviteit neemt met 3-5 maal toe
  • bij inflammatoire leverziekten is er een matige toename van de activiteit van diastase met 1,5 - 2 maal
  • acute blindedarmontsteking
  • cholecystitis
  • intestinale obstructie
  • alcoholintoxicatie
  • gastro-intestinale bloeden zweren
  • bij de behandeling van sulfamedicijnen, morfine, diuretica en orale anticonceptiva
Met de ontwikkeling van totale pancreasnecrose, pancreaskanker en chronische pancreatitis, kan de activiteit van a-amylase niet toenemen. Er zijn aandoeningen van het lichaam waarin de activiteit van α-amylase kan afnemen. Lage diastaseactiviteit in de urine wordt gedetecteerd bij ernstige erfelijke aandoeningen - mucoviscidose.

In het bloed is een afname in a-amylase-activiteit mogelijk na een aanval van acute pancreatitis, met pancreasnecrose, evenals met cystische fibrose.

Ondanks het feit dat a-amylase aanwezig is in de nieren, de lever en de pancreas, wordt de bepaling van de activiteit voornamelijk gebruikt bij de diagnose van ziekten van de pancreas. Om de activiteit van amylase te bepalen, wordt bloed uit een ader genomen, 's ochtends, op een lege maag of in het middengedeelte van de ochtendurine. Aan de vooravond van de analyse moet je vet en gekruid voedsel vermijden. Bij een acute aanval van pancreatitis wordt bloed uit een ader en urine toegediend, ongeacht het tijdstip van de dag. Momenteel gebruiken de meeste laboratoria enzymatische methoden voor het bepalen van de amylaseactiviteit. Deze methode is vrij nauwkeurig, zeer specifiek en duurt een korte tijd. De structuur, typen en functies van lipase Lipase is een van de spijsverteringsenzymen die betrokken is bij de afbraak van vetten.Voor dit enzym om te werken, is de aanwezigheid van galzuren en een co-enzym genaamd colipase noodzakelijk. Lipase wordt geproduceerd door verschillende menselijke organen - de alvleesklier, longen en leukocyten. De grootste diagnostische waarde is lipase, dat wordt gesynthetiseerd in de pancreas. Daarom wordt de bepaling van lipase-activiteit voornamelijk gebruikt bij de diagnose van ziekten van de pancreas.

In de urine van een gezond persoon is er geen lipase!

Lipase bij de diagnose van ziekten van de pancreas Voor het diagnosticeren van ziekten van de pancreas is lipase een meer specifieke test dan amylase, omdat de activiteit ervan normaal blijft tijdens ectopische zwangerschap, acute appendicitis, bof en leveraandoeningen. Daarom is het raadzaam in geval van verdenking van de aanwezigheid van pancreatitis tegelijkertijd de activiteit van lipase en amylase te bepalen. Een verhoging van de activiteit van serumlipase bij acute pancreatitis is mogelijk van 2 tot 50 keer ten opzichte van de norm. Om nauwkeurig acute alcoholische pancreatitis te identificeren, wordt de verhouding van de activiteit van lipase en amylase gebruikt, en als deze verhouding groter is dan 2, dan is dit geval van pancreatitis duidelijk van alcoholische oorsprong.Een toename van de activiteit van amylase in het bloed vindt 4-5 uur na een aanval van acute pancreatitis, bereikt een maximum na 12 -24 uur en blijft 8-12 dagen lang verhoogd. Met de ontwikkeling van acute pancreatitis kan de lipase-activiteit in serum eerder en significanter toenemen dan de amylaseactiviteit. Onder welke omstandigheden neemt de serumlipase-activiteit toe: Lipase-activiteit is ook mogelijk bij blessures, wonden, operaties, fracturen en acuut nierfalen. De verhoogde activiteit van lipase onder deze omstandigheden is echter niet specifiek voor hen, daarom wordt het niet gebruikt bij de diagnose van deze ziekten. Een afname van de activiteit van lipase in het serum wordt waargenomen in tumoren van verschillende lokalisatie (behalve de pancreas), een verwijderde pancreas, ondervoeding of erfelijke triglyceridemie. Om de activiteit van lipase te bepalen, wordt 's ochtends bloed afgenomen uit een ader op een lege maag. De avond voor de analyse mag u geen vet, pittig en gekruid voedsel gebruiken. In het geval van een dringende behoefte wordt bloed uit een ader toegediend onafhankelijk van het tijdstip van de dag en de voorgaande bereiding.Tegenwoordig wordt meestal de immunochemische of enzymatische methode gebruikt om de activiteit van lipase te bepalen. De enzymatische methode is sneller en vereist minder personele vaardigheden. Lactaatdehydrogenase (LDH) is een enzym dat wordt aangetroffen in het cytoplasma van de cellen van de nieren, het hart, de lever, spieren, milt, pancreas. Het co-enzym LDH is zinkionen en nicotinamide-adenine-dinucleotide (NAD). LDH is betrokken bij het metabolisme van glucose en katalyseert de omzetting van lactaat (melkzuur) in pyruvaat (pyrodruivenzuur). Er zijn vijf isovormen van dit enzym in bloedserum, LDG1 en LDG2 zijn isovormen van cardiale oorsprong, dat wil zeggen ze worden voornamelijk in het hart aangetroffen. LDG3, LDG4 en LDG5 zijn van hepatische oorsprong.

Voor de diagnose van verschillende ziekten is de bepaling van de activiteit van LDH-isovormen informatiever. Bij een hartinfarct wordt bijvoorbeeld een significante toename in LDH1 waargenomen. Voor laboratoriumbevestiging van een hartinfarct wordt de LDH1 / LDH2-verhouding bepaald en als deze ratio groter is dan 1, heeft de persoon een hartinfarct. Dergelijke tests worden echter niet algemeen gebruikt vanwege hun hoge kosten en complexiteit. Voer meestal de bepaling uit van de totale activiteit van LDH, dat is de som van de totale activiteit van alle isovormen van LDH.

LDH bij de diagnose van een hartinfarct

Beschouw de diagnostische waarde van het bepalen van de totale activiteit van LDH. De bepaling van LDH-activiteit wordt gebruikt voor late diagnose van een hartinfarct, omdat een toename van de activiteit zich 12-24 uur na een aanval ontwikkelt en op een hoog niveau kan worden gehandhaafd tot 10-12 dagen. Dit is een zeer belangrijke omstandigheid bij het onderzoeken van patiënten die zijn opgenomen in een ziekenhuis na een aanval. Als de toename van de LDH-activiteit onbeduidend is, hebben we te maken met een klein-focaal infarct, als de toename van activiteit daarentegen langdurig is, dan is het een uitgebreide hartaanval.In patiënten met angina wordt de LDH-activiteit verhoogd in de eerste 2-3 dagen na de aanval.

LDH bij de diagnose van hepatitis

De activiteit van totaal LDH kan toenemen bij acute hepatitis (door een toename van de activiteit van LDH4 en LDH5). De activiteit van LDH in het serum neemt toe in de eerste weken van de icterische periode, dat wil zeggen in de eerste 10 dagen. Norm LDH bij gezonde mensen:

Mogelijke toename van LDH-activiteit bij gezonde mensen (fysiologisch) na lichamelijke inspanning, tijdens zwangerschap en na het drinken van alcohol. Cafeïne, insuline, aspirine, acebutolol, cefalosporinen, heparine, interferon, penicilline, sulfonamiden veroorzaken ook een toename van de LDH-activiteit. Daarom moet bij het nemen van deze medicijnen rekening worden gehouden met de mogelijkheid van verhoogde activiteit van LDH, wat niet wijst op de aanwezigheid van pathologische processen in het lichaam.

Over het algemeen kan een stijging van LDH in serum worden vastgesteld bij de volgende pathologische aandoeningen:

  • hartinfarct
  • acute hepatitis (viraal, toxisch)
  • cirrhosis
  • kankers van verschillende lokalisatie (teratomen, ovariële dysgerminomen)
  • spierblessures (breuken, breuken, etc.)
  • acute pancreatitis
  • pathologie van de nieren (pyelonephritis, glomerulonephritis)
  • hemolytische anemie, B12-deficiënte en folium-deficiënte anemie
  • leukose
LDH kan een verminderde activiteit hebben tegen de achtergrond van uremie (een toename van de concentratie van ureum). Om de activiteit van LDH te bepalen, wordt 's morgens op een lege maag bloed uit een ader afgenomen. Er is geen specifiek dieet of beperkingen voordat u de test doet. LDH is aanwezig in de erytrocyten, daarom moet het serum voor de studie vers zijn, zonder sporen van hemolyse. Momenteel wordt de activiteit van LDH meestal bepaald door de enzymatische methode, die betrouwbaar, specifiek en snel genoeg is. Alanine-aminotransferase (ALT, ALT) is een enzym dat verwant is aan aminotransferasen (transaminasen), d.w.z. dat het de overdracht van aminozuren van het ene biologische molecuul naar het andere draagt. Omdat de naam van het enzym het aminozuur alanine bevat, betekent dit dat dit enzym het aminozuur alanine draagt. AST-co-enzym is vitamine B6. ALT wordt gesynthetiseerd in cellen, dus de activiteit in het bloed is normaal niet hoog. Het wordt voornamelijk gesynthetiseerd in de cellen van de lever, maar ook in de cellen van de nieren, het hart, de spieren en de pancreas.

Het doel van de analyse van pancreasenzymen - de definitie van de belangrijkste assistenten van de spijsvertering

Het wordt aanbevolen om de analyse van enzymen door te geven aan iedereen die frequente verstoringen heeft in het werk van het spijsverteringsstelsel, ongemak na het nemen van bepaalde producten. Vaak kunnen de symptomen van intoxicatie, opgevat als een banale voedselvergiftiging, wijzen op pancreatitis, oncologie en andere gevaarlijke pathologieën.

Het is onmogelijk om een ​​diagnose te stellen over alleen de symptomen - een meer gedetailleerde diagnose is vereist, die naast hardware-onderzoek ook testen op pancreasenzymen omvat. Een afwijking van de norm in meer of mindere mate zal de specialist helpen de oorzaak van de aandoening te begrijpen en een gekwalificeerde therapie voorschrijven.

Laboratoriumdiagnostiek

Pancreatische enzymtests maken deel uit van een complex van andere laboratoriumtesten die helpen om een ​​volledig beeld te krijgen van de veranderingen die plaatsvinden. Onderzoek met dit complexe bloed, urine en ontlasting (een nauwkeuriger beeld en een hoge kans op het verkrijgen van betrouwbare resultaten), minder vaak worden alleen bloedtests uitgevoerd. Om de ernst van de pathologie te bepalen, wordt de lever verder onderzocht.

Diagnose van het glandulair orgaan wordt uitgevoerd met behulp van:

  1. Totaal aantal bloedcellen. Als er een acuut of chronisch proces optreedt in de pancreas, nemen leukocyten, steek en gesegmenteerde neutrofielen toe.
  2. Biochemische bloedtesten. U ziet de aanwezigheid van bilirubine en de hoeveelheid ervan, een toename van het gehalte aan gamma-globulines en andere stoffen.
  3. Speciale bloedtesten voor de alvleesklier worden genomen om te bepalen hoe goed het lichaam werkt. Om dit te doen, onderzoek alpha-amylase (normaal zou het binnen 29 g / l per uur moeten zijn), trypsine, lipase, glucose, dat stijgt tegen de achtergrond van het ontstekings- of destructieve proces van het endocriene segment van het orgaan.

Hoe enzymen voor de alvleesklier te identificeren? Trypsine, lipase en amylase worden voornamelijk op een lege maag door de inhoud van de twaalfvingerige darm gedetecteerd, waarna een verdunde zoutzuuroplossing wordt toegediend en het onderzoek wordt herhaald. Onder normale omstandigheden en het functioneren van organen, zal de hoeveelheid enzymen iets hoger zijn in het laatste onderzoek, als er een chronische vorm van pancreatitis is, zullen de enzymen eveneens worden verminderd.

Het wordt aanbevolen om de analyse van urine door te geven voor de bepaling van amylase en aminozuren. Een laesie van het orgel zal zich manifesteren als een toename van deze stoffen. Coprogram wordt voorgeschreven om in de ontlasting van vet, zetmeel, onverteerde vezels en spiervezels te bepalen.

Vroeg bloed werd op enzymen genomen om de hoeveelheid amylase te bepalen. Een acuut en chronisch orgaanproces gaat gepaard met een toename van de stof tot 35 g / l per uur. Pancreatonecrose, waarbij het afsterven van segmenten van het orgaan optreedt, wordt gekenmerkt door een afname van de hoeveelheid amylase in het bloed (van 15 g / l per uur en lager).

Nu zijn ze elastase niveaus aan het bepalen. In het geval dat het endocriene orgaan niet goed functioneert, wordt het pancreaselastase verlaagd tot 190 μg / g, met het pathologische proces beneden 99 μg / g.

In aanvulling op de studie van biologische materialen voorgeschreven echografie, MRI, x-stralen.

Voorbereiding op de procedure

Om de juiste resultaten van het onderzoek te krijgen, moet je, voordat je de analyse van enzymen uit de pancreas passeert, je een beetje voorbereiden. De enige uitzondering is het vermoeden van een ernstig pathologisch proces dat onmiddellijke diagnose en behandeling vereist.

Algemene voorwaarden voor de analyse:

  • bloed wordt 's ochtends op de nuchtere maag toegediend voor onderzoek; het is verboden om enkele uren voor de analyse te drinken of te eten;
  • enkele dagen voor de ingreep is het verboden om vette en pittige gerechten te eten;
  • Het is noodzakelijk dat de arts op de hoogte is van de geneesmiddelen die worden ingenomen voordat het bloed wordt afgenomen;
  • om de analyse van de pancreas voor enzymen over te gaan zou in een kalme staat moeten zijn - fysiek en emotioneel;
  • vergeet niet om te roken en koffie te drinken voor de procedure;
  • binnen 24 uur aan de vooravond van het onderzoek is de inname van alcoholische dranken uitgesloten.

Om het niveau van amylase te bepalen (deze procedure wordt uitgevoerd, maar minder vaak dan elastase-detectie), zal een specialist bloed uit een ader nemen. Nadat een bepaalde hoeveelheid koolhydraten in het materiaal is geïnjecteerd. Volgens hoe snel ze zullen afbreken, onthul de hoeveelheid enzym. Bepaal het niveau van amylase kan zijn, doorgeven van de analyse van urine.

Pathologische oorzaken van afwijkingen

Een enzymtest voor de alvleesklier zal helpen de aanwezigheid van aandoeningen te bepalen. In het bijzonder kan op de achtergrond een toename van amylase worden waargenomen:

  • ontsteking van het orgaan, optredend in een chronische of acute vorm;
  • oncologie van de pancreas (een gevaarlijke aandoening die onmiddellijke behandeling vereist);
  • peritonitis;
  • pathologieën van de urineleiders;
  • bof;
  • ontstekingsproces in de appendix;
  • Suikerziekte;
  • storing van de galblaas;
  • cytomegalovirus;
  • verstoring van de lever;
  • ketoacidose;
  • stenotische papillitis.

Verbeter het enzym als een resultaat van schadelijke voeding - het gebruik van vet en pittig voedsel, gefrituurd, zuur, zout voedsel. Frequente snacks van slechte kwaliteit, ter vervanging van een volledige maaltijd, kunnen verstoringen in de spijsverteringsorganen veroorzaken, waaronder de pancreas. Niet de laatste rol in de ontwikkeling van pathologie speelt alcoholmisbruik.

De afname van amylase wordt waargenomen als een gevolg van oncologische ziekten van het glandulair orgaan, acute of chronische hepatitis, pancreasnecrose, cholecystitis, cystic fibrosis, een pathologisch proces in de lever, waarbij de meeste orgaanschade wordt waargenomen. Bij een hartinfarct neemt de enzymproductie vaak af.

Functionele en organische aandoeningen

De afwijking van de norm van enzymen kan optreden als gevolg van een bepaald proces dat in het lichaam plaatsvindt. In de meeste gevallen, wanneer de oorzaak wordt vastgesteld en geëlimineerd, begint de alvleesklier normaal te werken, behalve die momenten waarop een onomkeerbaar proces plaatsvindt. Abnormaal enzym kan optreden als gevolg van:

  • buitenbaarmoederlijke zwangerschap;
  • darmobstructie;
  • verwondingen in de buikholte;
  • infectieziekten van virale oorsprong;
  • intoxicatie;
  • herpes-virus type 4;
  • shock conditie;
  • makroamilazemii;
  • genetisch falen;
  • verwijdering van klierorganen.

Een toename of afname van amylase kan worden veroorzaakt door het innemen van bepaalde medicijnen. Meestal wordt de functionaliteit van het orgel hersteld als het medicijn wordt geannuleerd.

Een tijdig bezoek aan de arts als u onaangename symptomen ervaart (acute pijn in de navel, misselijkheid, braken) helpt niet alleen het werk van het spijsverteringsstelsel te verbeteren, maar ook levens te redden.

U kunt proeven doen met pancreasenzymen in een gespecialiseerde of reguliere kliniek waar zich een laboratorium en de nodige reagentia bevinden. De kosten van een dergelijke procedure zijn afhankelijk van het onderzoekscomplex, de regio van verblijf en andere punten. Als een persoon in het ziekenhuis wordt opgenomen, is een gratis versie van de procedure mogelijk.


Meer Artikelen Over Lever

Cirrhosis

Welke kant is de lever?

Met een pijn in de zij, begint elke persoon zich af te vragen: aan welke kant de lever komt, welke galblaas en andere inwendige organen. De lever van elke persoon bevindt zich aan de rechterkant en het vervult een aantal belangrijke functies.
Cirrhosis

Behandeling van diarree na verwijdering van de galblaas

Cholecystectomie is een typische operatie om de galblaas te verwijderen, meestal voorgeschreven in gevallen van acute vormen van cholecystitis met niet-effectiviteit van conservatieve therapie, dieet en niet-invasieve behandelmethoden.